近日，2003网站太阳集团劉選明教授和林建中副教授團隊在國際頂尖植物學期刊The Plant Cell在線發表題為“The Protein Phosphatase PC1 Dephosphorylates and Deactivates CatC to Negatively Regulate H₂O₂Homeostasis and Salt Tolerance in Rice”的研究論文。在該論文中，作者從水稻中鑒定了一個過氧化氫酶C（CatC）的蛋白質磷酸酶，并命名為PC1（Phosphatase of Catalase 1）。作者發現PC1能特異性去磷酸化CatC的Ser-9，促進CatC高活性四聚體解聚為低活性單體，并作為平衡耐鹽和生長發育的分子開關而負調控水稻的耐鹽性。

鹽脅迫是限制全球糧食作物生産的主要非生物脅迫之一。據統計，全世界約有9.3億hm²的土地遭受鹽漬化，約20%的灌溉土地受到鹽漬化影響，其中我國的土壤鹽漬化面積大約有3600萬hm²，嚴重限制着我國糧食生産。因此，發掘重要耐鹽堿基因和培育耐鹽堿作物是保障糧食安全的重要舉措。過氧化氫酶（CAT）是一種過氧化氫（H₂O₂）的清除酶，在脅迫響應和生長發育中發揮核心作用。CAT作為一種磷酸化蛋白，其功能受到磷酸化修飾的嚴格調節。已有數個激酶被報道通過磷酸化CAT而激活其活性，而磷酸酶去磷酸化CAT卻未見報道。作者通過免疫沉澱-質譜方法從水稻CatC的複合體中鑒定了一個蛋白質磷酸酶PC1，發現PC1和CatC在過氧化物酶體中相互作用，并特異性地将CatC的Ser-9去磷酸化而下調其酶活性。凝膠色譜分析發現，模拟磷酸化的CatC^S9D四聚體狀态顯著高于模拟去磷酸化的CatC^S9A，說明PC1去磷酸化CatC主要促進高活性的CatC四聚體解聚為低活性的單體，從而抑制其酶活性。蛋白結構分析發現，帶負電荷的磷酸化Ser-9能夠結合到CatC四聚體結構表面的一個正電荷聚集中心，從而穩定其四聚體結構。表型分析發現，PC1過表達株系對鹽和氧化脅迫敏感，且積累較多的H₂O₂；pc1敲除突變體則對鹽和氧化脅迫的耐受性顯著提高，H₂O₂積累降低，表明PC1通過調控H₂O₂穩态而負調控水稻對鹽和氧化脅迫的耐受性。同時還發現，pc1突變體能顯著降低因鹽脅迫造成的産量損失，在耐鹽水稻培育中具有潛在應用價值（圖1）。

圖1. PC1通過去磷酸化CatC負調控水稻體内H₂O₂穩态和耐鹽性

通過種子根和酶活性分析發現，PC1在水稻由耐鹽至正常生長發育狀态的轉變過程中起着重要的調控作用。遭受鹽脅迫時，磷酸酶PC1活性被抑制，相關激酶被激活，在質膜的胞質側磷酸化CatC，并轉移至過氧化物酶體形成四聚體，抑制細胞内H₂O₂的積累，消除氧化損傷，提高水稻耐鹽性；解除鹽脅迫時，激酶活性被抑制，磷酸酶PC1活性升高，在過氧化物酶體中去磷酸化CatC的Ser-9，促進CatC四聚體的解聚及活性下調，維持細胞内合适H₂O₂含量（作為信号分子），促進水稻正常生長發育（圖2）。該論文中所鑒定的PC1為解析CAT如何去磷酸化而關閉的分子機制提供了可能，并且PC1作為CAT活性響應鹽脅迫的分子開關而參與耐鹽和正常生長發育平衡的調控，同時也為培育耐鹽水稻提供了新的策略。The Plant Cell将該論文選為亮點文章，并專門撰寫了題為“Molecular switch to regulate salt-tolerance in rice”的推送文章。有趣的是，研究團隊先前解析了一個類受體胞質激酶STRK1磷酸化CatC而正調控水稻耐鹽性的分子機制，也作為亮點文章發表（Zhou et al., Plant Cell, 2018）。激酶STRK1和磷酸酶PC1功能的先後解析較為完整地揭示了CAT受可逆磷酸化調控的分子開關作用機制。

圖2. PC1調控水稻耐鹽和生長發育平衡的工作模式圖

劉聰博士後和林建中副教授為該論文的共同第一作者；劉選明教授和林建中副教授為共同通訊作者。袁隆平農業高科技股份有限公司楊遠柱研究員團隊、2003网站太阳集团鄭和平教授、吉林大學左澤乘教授、北京大學何航教授和湖南農業科學院柏連陽院士也參與完成了部分研究工作。該研究得到了國家自然科學基金、湖南省重大科技專項、湖南省自然科學基金等經費的資助，同時也得到了國家耐鹽堿水稻技術創新中心、雜交水稻國家重點實驗室、廣西水稻遺傳育種重點實驗室和海南省崖州灣種子實驗室的大力支持。

論文鍊接：https://doi.org/10.1093/plcell/koad167